Рубрика: Какие связи определяют первичную структуру белковых молекул

Какие связи определяют первичную структуру белковых молекул

Фундаментальные основы понятной и увлекательной медицины Структура и функция белков. Денатурация белков Прежде чем перейти к структуре и функции белков, необходимо прояснить несколько моментов. Что именно представляет собой белок? Как организм создает такое разнообразие белков, если у него ограниченный запас аминокислот? Белок - это полимерная молекула, которая состоит из более мелких молекул - мономеров. Мономерами белка являются аминокислоты, соединенные между собой пептидными связями.

Но здесь возникает вопрос, сколько аминокислот нужно соединить вместе, чтобы получился белок? Больше Если их меньше, то такая молекула называется пептидом. Все аминокислоты соединяются между собой в определенной последовательности, уникальной для каждого белка.

Кто это контролирует? ДНК, потому что именно в ДНК закодированы все эти аминокислоты. Теперь мы можем начать понимать структуру. Первичная структура белка - это огромная цепь, состоящая из множества звеньев. Первичная структура белка - это просто полипептидная цепь, в которую входят аминокислоты.

Их всего 20. Но представьте, сколько комбинаций можно составить из этих 20 аминокислот, соединяя их в разных последовательностях? Правильно, бесконечное число. Теперь давайте посмотрим на молекулу поближе. Вы видите, что у этой большой молекулы есть свободная аминогруппа, N-конец, и свободная карбоксильная группа, С-конец. Молекула всегда начинается с N-конца и заканчивается С-концом. Первичная структура белка Все остальные аминокислоты соединены друг с другом пептидными связями.

Сумма всех пептидных связей - это пептидная основа. В нее не входят радикалы, N-концы и С-концы. Будет более логично, если я нарисую все одной линией. Пептидная основа в первичной структуре В первичной структуре есть только пептидные связи Важный момент!

Первичная структура определяет, какими будут вторичные, третичные и четвертичные структуры, если таковые имеются. Это как мини-ДНК для белковой молекулы. Но я напомню вам об этом, даже несколько раз, потому что я такой зануда. Вторичная структура белка Ну, а теперь давайте усложним! Что мы можем сделать с цепочкой, которую мы рассматривали раньше? Может быть, закрутить цепь вокруг чего-нибудь? Или просто растянуть ее вдаль?

Вы даже можете растянуть цепь и закрутить ее обратно, чтобы начало и конец были в одном и том же месте. Что бы вы предпочли? Какой бы вариант вы ни выбрали, он будет правильным, но все зависит от того, какую вторичную структуру будет иметь белок.

Напомните, что она определяется первичными :] 1. Альфа-спираль Это для тех, кто решил закрутить цепь вокруг чего-то. На самом деле она закручивается вокруг себя. В этой цепи водородная связь образуется между кислородом карбоксильного атома углерода и водородной связью с азотом. Водородные связи в альфа-спирали находятся немного дальше. Как это происходит? Все из-за скручивания пептидной основы.

Давайте сделаем такую же картинку, как выше, но в виде атомов. Не забудьте ее немного скрутить... Водородные связи в альфа-спирали Каждый цвет - это остаток аминокислоты, только азот и кислород я оставил одного цвета, иначе мы еще больше запутаемся.

Альфа-углерод здесь тоже трехвалентный, и я не стал отмечать все атомы, потому что это слишком громоздко. Думаю, смысл понятен. Что мы можем заключить? Альфа-спираль похожа на корсет!!! Только вместо него есть водородные связи, которые его стягивают.

Если внимательно посмотреть на радикалы, они торчат в разные стороны, как иголки с новогодней елки. Вот более простая картина. Альфа-спираль О, вы, наверное, ожидали какого-то суперкрутого рисунка. Что ж, вот еще один, который я вам подсунул. Но он без радикалов и водородных связей.

Но здесь лучше видно, что на одну спираль приходится 3,6 аминокислотных остатков. Альфа-спираль Альфа-спираль - это, конечно, очень красивый вариант, но она образуется не всегда. Есть аминокислоты, которые могут ее предотвратить: Пролин.

В его молекуле есть жесткое кольцо, которое всегда вызывает скручивание. Такова его структура. Если вставить его в альфа-спираль, оно повернется на градусов.

Если вставить его в альфа-спираль, оно повернется на градусов.

Пролин также не имеет свободного водорода у азота. Получается, что он не может образовывать водородную связь, которая так важна для альфа-спирали. Оборот глицина происходит при включении пролина. Если пролин слишком жесткий, то глицин, напротив, очень гибкий. У него нет радикала, в конце концов, поэтому если вы добавите слишком много глицина, прощай альфа-спираль. Иногда он также заставляет молекулу поворачиваться на несколько градусов - как на картинке выше.

Аминокислоты с большими радикалами. Большие радикалы - это круто, но если они расположены рядом друг с другом, это может помешать формированию альфа-спирали. Они просто мешают друг другу. И, наконец, одинаково заряженные аминокислоты. Если у них одинаковый заряд, они отталкиваются, например: лизин и аргинин, или аспартат и глутамат рядом друг с другом. И другие комбинации.

Нарушение формирования альфа-спирали Если полипептидная цепь имеет много включений с этими радикалами, то чаще всего ... 2. Бета-складывание Здесь молекула будет выглядеть как лист, который состоит из нескольких нитей. А выглядят они как слайды из игры Gravity defied. Хотя кому я рассказываю..... Хорошо, давайте просто посмотрим на картинку, а лучше на две, одну сбоку, другую сверху. Что мы видим? Одну гравитацию с горками, которые поднимаются и опускаются. Радикалы аминокислот находятся выше или ниже плоскости листа.

Бета-складчатый слой Теперь из тяжей можно сделать бета-складчатый слой. Здесь, как всегда, есть несколько вариантов. Первый вариант - это параллельный лист, то есть направление нитей одинаковое. Если оно разное, то это антипараллельный лист. Этот лист также стабилизирован водородными связями, как и альфа-спираль. Есть только один нюанс. Если у альфа-спирали есть четкая зависимость образования связей - через 4 аминокислотных остатка, то здесь такого нет.

К примеру, водородные связи могут соединять 5 остатков и Параллельные и антипараллельные листы Когда мы разбирали альфа-спираль, мы говорили, что пролин и иногда глицин вызывают поворот на градусов. Это имеет собственное название: бета-поворот. Запутанный клубок Это последний вариант.

Это последний вариант.

Ни спирали, ни бета-спирали, ни бета-спирального клубка не бывает, получается такая вот белиберда. Что общего у всех вторичных структур? В их образовании участвует только пептидная основа. Радикалы пока отдыхают. И второе: водородные связи стабилизируют вторичную структуру О, от чего зависит вторичная структура молекулы? И действительно, почему одна молекула принимает форму альфа-спирали, а другая - бета-спирали?"

Почему одна молекула принимает форму альфа-спирали, а другая - бета-спирали?

Хороший вопрос, и у меня есть на него ответ: из торсионных углов.


Навигация

thoughts on “Какие связи определяют первичную структуру белковых молекул

  1. Не могу сейчас поучаствовать в обсуждении - очень занят. Но освобожусь - обязательно напишу что я думаю по этому вопросу.

  2. Жаль, что сейчас не могу высказаться - опаздываю на встречу. Освобожусь - обязательно выскажу своё мнение.

  3. Автор, почему столь отличный блог еще не на первых строчках в топе Яндекс.Блогов? Может наконец стоит заняться чем-нибудь полезным?

Добавить комментарий

Ваш e-mail не будет опубликован. Обязательные поля помечены *